Bioquímica Medicina Prope Quiz

Bioquímica Medicina Prope

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Viva cristo!!!

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Los aminoácidos tienen en común un carbono alfa al cual se unen el grupo carboxilo, amino y un hidrógeno.

Las cadenas laterales de los diferentes Aminoácidos pueden ser de naturaleza hidrofóbica

Los aminoácidos polares sin carga son: Ala, Val, Leu y Trp

Los aminoácidos ionizables a pH son: Glu, Asp, Luz, Arg e His

El punto isoeléctrico (pl) es el valor del pH en que la carga neta del aminoácido es 1

Las atracciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Walls y las interacciones electrostáticas son interacciones covalentes

La formación de puentes disulfuro, fosforilación y Glucosilación pueden establecer enlaces covalentes

El GABA (Ácido y-aminoburitico) se produce por la descarboxilacion del glutamato y tiene función inhibitoria

El enlace covalente es la unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas

El enlace peptídico tiene una estructura plana y rígida

La insulina es un péptido formado por cuatro cadenas unidas por puentes disulfuro.

La vasopresina y oxitocina actúan como hormonas y neurotransmisores con una secuencia de 9 Aminoácidos

Las encefalinas son endorfinas formadas por 5 aminoácidos que participan en la percepción del dolor y analgesia.

Las proteínas están constituidas por D-aminoácidos

Las interacciones no covalentes determinan la estructura tridimensional de las cadenas polipeptídicas.

La perdida de la estructura tridimensional de la proteína la cual conlleva a la perdida de su función se denomina Desnaturalización

La Alfa hélice es una estructura plegada con un enrollamiento dextrogiro de 3,5 residuos por vuelta

Los estudios de mutagénesis rígida consiste en sustituir un aminoácido por otro y así deducir la importancia de este aminoácido en la estructura tridimensional o en la función.

La Alfa Hélice, lámina beta y los giros beta son estructuras terciarias

La estructura tridimensional de las proteinas se mantiene mediante interacciones débiles (principales fuerzas)

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